Meer informatie over de 4 soorten eiwitstructuur

Illustratie door Nusha Ashjaee. GedachteCo.

Eiwitten zijn biologische polymeren bestaande uit aminozuren . Aminozuren, met elkaar verbonden door peptidebindingen, vormen een polypeptideketen. Een of meer polypeptideketens die in een 3D-vorm zijn gedraaid, vormen een eiwit. Eiwitten hebben complexe vormen die verschillende vouwen, lussen en rondingen bevatten. Het opvouwen van eiwitten gebeurt spontaan. Chemische binding tussen delen van de polypeptideketen helpen het eiwit bij elkaar te houden en het zijn vorm te geven. Er zijn twee algemene klassen van eiwitmoleculen: bolvormige eiwitten en vezelachtige eiwitten. Bolvormige eiwitten zijn over het algemeen compact, oplosbaar en bolvormig. Vezelachtige eiwitten zijn typisch langwerpig en onoplosbaar. Bolvormige en vezelachtige eiwitten kunnen een of meer van vier soorten eiwitstructuur vertonen.

Vier soorten eiwitstructuur

De vier niveaus van eiwitstructuur onderscheiden zich van elkaar door de mate van complexiteit in de polypeptideketen. Een enkel eiwitmolecuul kan een of meer van de typen eiwitstructuur bevatten: primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur.

1. Primaire structuur

Primaire structuur beschrijft de unieke volgorde waarin aminozuren aan elkaar zijn gekoppeld om een ​​eiwit te vormen. Eiwitten zijn opgebouwd uit een set van 20 aminozuren. Over het algemeen hebben aminozuren de volgende structurele eigenschappen:

Een koolstof (de alfa-koolstof) gebonden aan de vier onderstaande groepen: Een waterstofatoom (H) Een carboxylgroep (-COOH) Een aminogroep (-NH2) Een 'variabele' groep of 'R' groep

Alle aminozuren hebben de alfa-koolstof gebonden aan een waterstofatoom, een carboxylgroep en een aminogroep. De 'R'-groep varieert tussen aminozuren en bepaalt de verschillen tussen deze eiwitmonomeren . De aminozuurvolgorde van een eiwit wordt bepaald door de informatie die in de cel wordt gevonden genetische code . De volgorde van aminozuren in een polypeptideketen is uniek en specifiek voor een bepaald eiwit. Het veranderen van een enkel aminozuur veroorzaakt a genmutatie , wat meestal resulteert in een niet-functionerend eiwit.

2. Secundaire structuur

Secundaire structuur verwijst naar het oprollen of vouwen van een polypeptideketen die het eiwit zijn 3D-vorm geeft. Er zijn twee soorten secundaire structuren waargenomen in eiwitten. Een type is de alfa (α) helix structuur. Deze structuur lijkt op een spiraalveer en wordt vastgezet door waterstofbinding in de polypeptideketen. Het tweede type secundaire structuur in eiwitten is de beta (β) geplooid blad . Deze structuur lijkt gevouwen of geplooid te zijn en wordt bij elkaar gehouden door waterstofbinding tussen polypeptide-eenheden van de gevouwen keten die naast elkaar liggen.

3. Tertiaire structuur

Tertiaire structuur verwijst naar de uitgebreide 3D-structuur van de polypeptideketen van a eiwit . Er zijn verschillende soorten bindingen en krachten die een eiwit in zijn tertiaire structuur houden.

Hydrofobe interactiesdragen in hoge mate bij aan het vouwen en vormen van een eiwit. De 'R'-groep van het aminozuur is hydrofoob of hydrofiel. De aminozuren met hydrofiele 'R'-groepen zullen contact zoeken met hun waterige omgeving, terwijl aminozuren met hydrofobe 'R'-groepen water proberen te vermijden en zich naar het centrum van het eiwit zullen positioneren.​ waterstofbindingin de polypeptideketen en tussen aminozuur-'R'-groepen helpt de eiwitstructuur te stabiliseren door het eiwit in de vorm te houden die door de hydrofobe interacties tot stand wordt gebracht.
• Door eiwitvouwing, Ionische binding kan optreden tussen de positief en negatief geladen 'R'-groepen die in nauw contact met elkaar komen.
• Vouwen kan ook leiden tot covalente binding tussen de 'R'-groepen van cysteïne-aminozuren. Dit type binding vormt wat a . wordt genoemd disulfide brug . Interacties genaamd van der Waals forces ook helpen bij de stabilisatie van de eiwitstructuur. Deze interacties hebben betrekking op de aantrekkende en afstotende krachten die optreden tussen moleculen die gepolariseerd worden. Deze krachten dragen bij aan de binding die optreedt tussen moleculen.

4. Kwartaire structuur

Quaternaire structuur verwijst naar de structuur van een eiwitmacromolecuul gevormd door interacties tussen meerdere polypeptideketens. Elke polypeptideketen wordt een subeenheid genoemd. Eiwitten met quaternaire structuur kunnen uit meer dan één van hetzelfde type eiwitsubeenheid bestaan. Ze kunnen ook uit verschillende subeenheden zijn samengesteld. Hemoglobine is een voorbeeld van een eiwit met quaternaire structuur. Hemoglobine, gevonden in de bloed , is een ijzerhoudend eiwit dat zuurstofmoleculen bindt. Het bevat vier subeenheden: twee alfa-subeenheden en twee bèta-subeenheden.

Hoe het eiwitstructuurtype te bepalen?

De driedimensionale vorm van een eiwit wordt bepaald door zijn primaire structuur. De volgorde van aminozuren bepaalt de structuur en specifieke functie van een eiwit. De verschillende instructies voor de volgorde van aminozuren worden aangeduid met de genen in een cel. Wanneer een cel een behoefte aan eiwitsynthese waarneemt, DNA ontrafelt en wordt getranscribeerd in an RNA kopie van de genetische code. Dit proces heet DNA-transcriptie . De RNA-kopie is dan vertaald om een ​​eiwit te produceren. De genetische informatie in het DNA bepaalt de specifieke volgorde van aminozuren en het specifieke eiwit dat wordt geproduceerd. Eiwitten zijn voorbeelden van één type biologisch polymeer. Samen met eiwitten, koolhydraten , lipiden , en nucleïnezuren vormen de vier belangrijkste klassen van organische verbindingen in het leven cellen .