Eiwitten in de cel

Laguna Design / Science Photo Library / Getty Images

Eiwitten zijn zeer belangrijke moleculen die essentieel zijn voor alle levende organismen. Door droog gewicht zijn eiwitten de grootste eenheid van cellen. Eiwitten zijn betrokken bij vrijwel alle celfuncties en aan elke rol is een ander type eiwit gewijd, met taken variërend van algemene cellulaire ondersteuning tot celsignalering en voortbeweging. In totaal zijn er zeven soorten eiwitten.

Eiwitten

Eiwittenzijn biomoleculen die zijn samengesteld uit aminozuren die deelnemen aan bijna alle cellulaire activiteiten.
• Komt voor in het cytoplasma, vertaling is het proces waardoor eiwitten worden gesynthetiseerd .
• Het typische eiwit is opgebouwd uit een enkele set van aminozuren . Elk eiwit is speciaal uitgerust voor zijn functie.
• Elk eiwit in het menselijk lichaam kan worden gemaakt uit permutaties van slechts 20 aminozuren.
• Er zijn zeven soorten eiwitten: antilichamen, contractiele eiwitten, enzymen, hormonale eiwitten, structurele eiwitten, opslageiwitten , en eiwitten transporteren.

Eiwitsynthese

Eiwitten worden in het lichaam gesynthetiseerd via een proces dat vertaling . Vertaling vindt plaats in de cytoplasma en omvat het omzetten genetische codes in eiwitten. Genetische codes worden verzameld tijdens DNA-transcriptie, waarbij DNA wordt gedecodeerd in RNA. celstructuren genaamd ribosomen vervolgens helpen bij het transcriberen van RNA in polypeptideketens die moeten worden aangepast om functionerende eiwitten te worden.

Aminozuren en polypeptideketens

Aminozuren zijn de bouwstenen van alle eiwitten, ongeacht hun functie. Eiwitten zijn meestal een keten van 20 aminozuren . Het menselijk lichaam kan combinaties van dezelfde 20 aminozuren gebruiken om elk eiwit te maken dat het nodig heeft. De meeste aminozuren volgen een structuursjabloon waarin een alfa-koolstof is gebonden aan de volgende vormen:

• Een waterstofatoom (H)
• Een carboxylgroep (-COOH)
• Een aminogroep (-NH2)
• Een 'variabele' groep

Bij de verschillende soorten aminozuren is de 'variabele' groep het meest verantwoordelijk voor variatie, omdat ze allemaal waterstof-, carboxylgroep- en aminogroepbindingen hebben.

Aminozuren worden samengevoegd door dehydratatiesynthese totdat ze peptidebindingen vormen. Wanneer een aantal aminozuren door deze bindingen aan elkaar worden gekoppeld, wordt een polypeptideketen gevormd. Een of meer polypeptideketens die in een 3D-vorm zijn gedraaid, vormen een eiwit.

Eiwitstructuur

De structuur van een eiwit kan zijn: bolvormig of vezelig afhankelijk van zijn specifieke rol (elk eiwit is gespecialiseerd). Bolvormige eiwitten zijn over het algemeen compact, oplosbaar en bolvormig. Vezelachtige eiwitten zijn typisch langwerpig en onoplosbaar. Bolvormige en vezelachtige eiwitten kunnen een of meer soorten eiwitstructuren vertonen.

Er zijn vier structurele niveaus van eiwit: primair, secundair, tertiair en quaternair. Deze niveaus bepalen de vorm en functie van een eiwit en onderscheiden zich van elkaar door de mate van complexiteit in een polypeptideketen. Het primaire niveau is het meest basale en rudimentaire, terwijl het quaternaire niveau geavanceerde binding beschrijft.

Een enkel eiwitmolecuul kan een of meer van deze eiwitstructuurniveaus bevatten en de structuur en complexiteit van een eiwit bepalen de functie ervan. Collageen heeft bijvoorbeeld een super-opgerolde spiraalvorm die lang, vezelig, sterk en touwachtig is - collageen is geweldig voor het bieden van ondersteuning. Hemoglobine daarentegen is een bolvormig eiwit dat gevouwen en compact is. De bolvorm is handig om er doorheen te manoeuvreren aderen .

Soorten eiwitten

Er zijn in totaal zeven verschillende eiwitsoorten waaronder alle eiwitten vallen. Deze omvatten antilichamen, contractiele eiwitten, enzymen, hormonale eiwitten, structurele eiwitten, opslageiwitten en transporteiwitten.

Antilichamen

Antilichamen zijn gespecialiseerde eiwitten die het lichaam beschermen tegen antigenen of vreemde indringers. Hun vermogen om door de bloedstroom stelt hen in staat om te worden gebruikt door de immuunsysteem om bacteriën, virussen en andere vreemde indringers in het bloed te identificeren en zich ertegen te verdedigen. Een manier waarop antilichamen antigenen tegengaan, is door ze te immobiliseren zodat ze kunnen worden vernietigd door witte bloedcellen .

Contractiele eiwitten

contractiele eiwitten zijn verantwoordelijk voor spier contractie en beweging. Voorbeelden van deze eiwitten zijn actine en myosine. Eukaryoten hebben de neiging om grote hoeveelheden actine te bezitten, dat zowel de spiercontractie als de cellulaire beweging en delingsprocessen regelt. Myosine voedt de taken die door actine worden uitgevoerd door het van energie te voorzien.

Enzymen

Enzymen zijn eiwitten die biochemische reacties vergemakkelijken en versnellen, daarom worden ze vaak katalysatoren genoemd. Opmerkelijke enzymen zijn lactase en pepsine, eiwitten die bekend staan ​​om hun rol in medische aandoeningen van de spijsvertering en speciale diëten. Lactose-intolerantie wordt veroorzaakt door een lactasedeficiëntie, een enzym dat de suiker lactose in melk afbreekt. Pepsine is een spijsverteringsenzym dat in de maag werkt om eiwitten in voedsel af te breken - een tekort aan dit enzym leidt tot indigestie.

Andere voorbeelden van spijsverteringsenzymen zijn die: aanwezig in speeksel : speekselamylase, speekselkallikreïne en linguale lipase vervullen allemaal belangrijke biologische functies. Speekselamylase is het primaire enzym dat in speeksel wordt aangetroffen en het breekt zetmeel af tot suiker.

Hormonale eiwitten

Hormonale eiwitten zijn boodschapper-eiwitten die helpen bij het coördineren van bepaalde lichaamsfuncties. Voorbeelden zijn insuline, oxytocine en somatotropine.

Insuline reguleert het glucosemetabolisme door de bloedsuikerconcentraties in het lichaam onder controle te houden, oxytocine stimuleert de contracties tijdens de bevalling en somatotropine is een groeihormoon dat de eiwitproductie in spiercellen stimuleert.

Structurele eiwitten

structurele eiwitten zijn vezelig en vezelig, deze formatie maakt ze ideaal voor het ondersteunen van verschillende andere eiwitten zoals keratine, collageen en elastine.

Keratine versterkt beschermende bedekkingen zoals: huid , haar, stekels, veren, hoorns en snavels. Collageen en elastine bieden ondersteuning aan: bindweefsels zoals pezen en ligamenten.

Opslag eiwitten

Opslag eiwitten reserveer aminozuren voor het lichaam tot ze klaar zijn voor gebruik. Voorbeelden van opslageiwitten zijn ovalbumine, dat voorkomt in eiwitten, en caseïne, een eiwit op basis van melk. Ferritine is een ander eiwit dat ijzer opslaat in het transporteiwit hemoglobine.

Transporteiwitten

Transport eiwitten zijn dragereiwitten die moleculen van de ene plaats naar de andere in het lichaam verplaatsen. Hemoglobine is er een van en is verantwoordelijk voor het transport van zuurstof door het bloed via rode bloedcellen . Cytochromen, een ander type transporteiwit, werken in de elektronentransportketen als elektronendragereiwitten.