Enzymbiochemie - wat enzymen zijn en hoe ze werken?

Enzymen in biochemische reacties begrijpen

Dit is een restrictie-enzym of endonuclease, een type enzym dat een DNA-molecuul op een specifieke locatie knipt. Callista-afbeeldingen / Getty-afbeeldingen

Een enzym wordt gedefinieerd als een macromolecuul dat een biochemische reactie katalyseert. Bij dit type chemische reactie: , de startmoleculen worden substraten genoemd. Het enzym interageert met een substraat en zet het om in een nieuw product. De meeste enzymen worden benoemd door de naam van het substraat te combineren met het -ase-achtervoegsel (bijvoorbeeld protease, urease). Bijna alle metabolische reacties in het lichaam zijn afhankelijk van enzymen om de reacties snel genoeg te laten verlopen om bruikbaar te zijn.

Chemicaliën genaamd activatoren kan de enzymactiviteit verbeteren, terwijl remmers enzymactiviteit verminderen. De studie van enzymen wordt genoemd enzymologie .

Er zijn zes brede categorieën die worden gebruikt om enzymen te classificeren:

1. Oxidoreductasen - betrokken bij elektronenoverdracht
2. Hydrolasen - splitsen het substraat door hydrolyse (opname van een watermolecuul)
3. Isomerasen - overdracht van een groep in een molecuul om een ​​isomeer te vormen
4. Ligasen (of synthetasen) - koppel de afbraak van een pyrofosfaatbinding in een nucleotide aan de vorming van nieuwe chemische bindingen
5. Lyasen - water, kooldioxide of ammoniak toevoegen of verwijderen over dubbele bindingen of om dubbele bindingen te vormen
6. Transferasen - overdracht van een chemische groep van het ene molecuul naar het andere

Hoe enzymen werken

Enzymen werken door het verlagen van de activeringsenergie nodig om te makeneen chemische reactievoorkomen. zoals andere katalysatoren , enzymen veranderen het evenwicht van een reactie, maar ze worden niet verbruikt in het proces. Hoewel de meeste katalysatoren kunnen inwerken op een aantal verschillende soorten reacties, is een belangrijk kenmerk van een enzym dat het specifiek is. Met andere woorden, een enzym dat de ene reactie katalyseert, heeft geen effect op een andere reactie.

De meeste enzymen zijn bolvormige eiwitten die veel groter zijn dan het substraat waarmee ze interageren. Ze variëren in grootte van 62 aminozuren tot meer dan 2500 aminozuurresiduen, maar slechts een deel van hun structuur is betrokken bij katalyse. Het enzym heeft een zogenaamd an actieve site , die een of meer bindingsplaatsen bevat die het substraat in de juiste configuratie oriënteren, en ook een katalytische site , het deel van het molecuul dat de activeringsenergie verlaagt. De rest van de structuur van een enzym fungeert voornamelijk om de actieve plaats aan de substraat op de beste manier . Er kan ook zijn allosterische site , waar een activator of remmer kan binden om een ​​conformatieverandering te veroorzaken die de enzymactiviteit beïnvloedt.

Sommige enzymen hebben een extra chemische stof nodig, a cofactor , om katalyse te laten plaatsvinden. De cofactor kan een metaalion zijn of een organisch molecuul, zoals een vitamine. Cofactoren kunnen los of stevig aan enzymen binden. Nauw gebonden cofactoren worden genoemd prothese groepen .

Twee verklaringen van hoe enzymen interageren met substraten zijn: 'slot en sleutel'-model , voorgesteld door Emil Fischer in 1894, en de geïnduceerd fit model , wat een wijziging is van het slot- en sleutelmodel dat werd voorgesteld door Daniel Koshland in 1958. In het slot- en sleutelmodel hebben het enzym en het substraat driedimensionale vormen die bij elkaar passen. Het geïnduceerde fit-model stelt voor dat enzymmoleculen hun vorm kunnen veranderen, afhankelijk van de interactie met het substraat. In dit model veranderen het enzym en soms het substraat van vorm terwijl ze interageren totdat de actieve plaats volledig is gebonden.

Voorbeelden van enzymen

Van meer dan 5.000 biochemische reacties is bekend dat ze worden gekatalyseerd door enzymen. De moleculen worden ook gebruikt in de industrie en huishoudelijke producten. Enzymen worden gebruikt om bier te brouwen en om wijn en kaas te maken. Enzymtekorten worden in verband gebracht met sommige ziekten, zoals fenylketonurie en albinisme. Hier zijn een paar voorbeelden van veel voorkomende enzymen:

• Amylase in speeksel katalyseert de initiële vertering van koolhydraten in voedsel.
• Papaïne is een veel voorkomend enzym dat wordt aangetroffen in vleesvermalser, waar het de bindingen verbreekt die eiwitmoleculen bij elkaar houden.
• Enzymen worden aangetroffen in wasmiddelen en vlekkenverwijderaars om eiwitvlekken te verwijderen en oliën op stoffen op te lossen.
• DNA-polymerase katalyseert een reactie wanneer DNA wordt gekopieerd en controleert vervolgens of de juiste basen worden gebruikt.

Zijn alle enzymen eiwitten?

Bijna alle bekende enzymen zijn eiwitten. Ooit werd aangenomen dat alle enzymen eiwitten waren, maar er zijn bepaalde nucleïnezuren, katalytische RNA's of ribozymen genaamd, ontdekt die katalytische eigenschappen hebben. Meestal bestuderen studenten enzymen, ze bestuderen eigenlijk op eiwitten gebaseerde enzymen, omdat er heel weinig bekend is over hoe RNA als katalysator kan werken.